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  • Pregunta: Pregunta 11 puntos Cuando se analiza la quimotripsina con el sustrato sustituto p -nitrofenilacetato, se observa un rápido estallido de formación de producto coloreado ( p -nitrofenolato), que corresponde a una pendiente relativamente pronunciada en el gráfico A 410 frente al tiempo (segundos), seguida de una pendiente más lenta. liberación pero constante de

    Pregunta 11 puntos

    Cuando se analiza la quimotripsina con el sustrato sustituto p -nitrofenilacetato, se observa un rápido estallido de formación de producto coloreado ( p -nitrofenolato), que corresponde a una pendiente relativamente pronunciada en el gráfico A 410 frente al tiempo (segundos), seguida de una pendiente más lenta. liberación pero constante de p -nitrofenolato, correspondiente a una pendiente relativamente menos pronunciada en el A 410vs. gráfico de tiempo (segundos). Estos resultados se interpretaron como:

    a) la liberación rápida del primer producto ( p -nitrofenolato), seguida de la reacción más lenta del ion acetato (el otro producto) con un residuo de lisina catalítica en la enzima
    b) las propiedades inusuales de los ésteres aromáticos y, por lo tanto, no son aplicables al mecanismo normal de la quimotripsina, que implica la hidrólisis de los enlaces peptídicos
    C) la rápida liberación de p -nitrofenol, seguida de la formación más lenta del ion p -nitrofenolato
    d) la liberación rápida del primer producto ( p -nitrofenolato), seguida de la hidrólisis más lenta del intermedio acil-enzima
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    Esta es la mejor manera de resolver el problema.
    Solución

    Las proteasas escinden las proteínas mediante una reacción de hidrólisis: la adición de una molécula de agua a un enlace peptídico. Aunque la hidrólisis de los enlaces peptídicos se favorece termodinámicamente, tales reacciones de hidrólisis son extr

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