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  • Pregunta: 1. El nivel de estructura de la proteína que se estabiliza principalmente mediante interacciones no covalentes entre las cadenas laterales dentro de una sola cadena polipeptídica se denomina: A) estructura primaria B) estructura secundaria C) estructura terciaria D) estructura cuaternaria e) ninguna de las anteriores 2. El colágeno, una fuerte proteína

    1. El nivel de estructura de la proteína que se estabiliza principalmente mediante interacciones no covalentes entre las cadenas laterales dentro de una sola cadena polipeptídica se denomina:

    A) estructura primaria

    B) estructura secundaria

    C) estructura terciaria

    D) estructura cuaternaria

    e) ninguna de las anteriores

    2. El colágeno, una fuerte proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conjuntivo, el hueso y la matriz extracelular, tiene una estructura en la que tres hélices levógiras se enrollan entre sí para formar una triple hélice levógira. La estructura primaria del colágeno tiene una unidad repetida de -(Gly-X-Pro)- ¿Cuál de los siguientes enlaces estabiliza la triple hélice del colágeno? (marque todo lo que corresponda)

    A) Puentes de hidrógeno entre residuos de hidroxiprolina

    B) Puentes de hidrógeno entre NH y C=O

    C) Enlaces iónicos entre cadenas laterales de aminoácidos

    D) Puentes de hidrógeno entre aminoácidos cargados

    3. Las fuerzas no covalentes que estabilizan la conformación de la hebra beta de los péptidos incluyen:

    A) Enlaces de hidrógeno entre la amida C=O y la amida NH

    B) Empaquetamiento de Van der Waals entre los átomos del esqueleto del péptido

    C) Empaque de Van der Waals debido a la interdigitación de la cadena lateral

    D) Solo A y B arriba

    E) Ninguna de las anteriores

    4. ¿Cuál es la diferencia de longitud aproximada de un segmento de proteína helicoidal ? de cadena sencilla de 22 kDa frente a un segmento de proteína de cadena ? de cadena sencilla de 22 kDa? Suponga una masa residual media de 110 Da. Mostrar trabajo.


    5. Las mediciones de dicroísmo circular han demostrado que el esqueleto peptídico de la poli-l-lisina (KKKKKKKK) adopta una conformación de espiral aleatoria a pH 7,0, pero se vuelve ?-helicoidal cuando el pH se eleva por encima de 10. Esta observación se conoce como la

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    Solución

    1. B) estructura secundaria 2. B) Puentes de hidrógeno entre NH y C=O   3. E) Ninguna de las anteriores 4. Para una proteína alfa helicoidal de 22000 Da, Nº de aminoác

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